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Se ha llevado a cabo el estudio de procesos de
plegamiento, cambios conformacionales e interacciones de proteínas con otras
moléculas de interés farmacológico, biológico o ambiental. El seguimiento de
estos procesos se realiza con técnicas espectroscópicas de dicroísmo
circular, fluorescencia, absorción molecular en el UV, infrarrojo y
espectrometría de masas. Los datos registrados se analizan con técnicas
quimiométricas de resolución multivariante desarrolladas en el grupo de
investigación. Estos métodos permiten identificar los mecanismos y
caracterizar las especies que intervienen en el proceso.
El estudio de estos procesos tiene importancia desde el punto de vista
biológico, pero también metodológicamente dada la complejidad de los procesos
en que intervienen moléculas biológicas. La metodología de seguimiento
experimental y de interpretación de la información es aplicable al análisis
de procesos que se desarrollan en el medio ambiente o en un contexto
industrial.
Publicaciones más relevantes
1. Detection and resolution of intermediate species in protein unfolfing
and folding processes using fluorescence and circular dichroism
spectroscopies and multivariate curve resolution. Navea, S.; de Juan, A.;
Tauler, R. Analytical Chemistry, 64 (2002) 6031 -6039.
2. Modelling temperature-dependent protein structural transitions by combined
NIR and MIR spectroscopies and multivariate curve resolution. S.Navea, A. de
Juan and R.Tauler. Analytical Chemistry, 2003, 75, 5592-5601.
3. Application of multivariate curve resolution to the temperature-induced
unfolding of alpha-chymotrypsin. Borges, A.; Tauler, R.; de Juan, A.
Analytica Chimica Acta, 544 (2005) 159-166.
4. Chemometrics tools for classification and elucidation of protein secondary
structure from infrared and circular dichroism spectroscopic measurements.
Susana Navea, Romà Tauler, Anna de Juan. Proteins-Structure Function and
Genetics, 63 (2006) 527-541.
5. Monitoring and modelling of protein processes using Mass Spectrometry,
Circular Dichroism and multivariate resolution methods. Navea, S.; Tauler,
R.; de Juan, A. Analytical Chemistry 78 (2006) 4768-4778.
6. pH- and time-dependent hemoglobin transitions: a case study for process
modelling. Muñoz, G.; de Juan, A. Analytica Chimica Acta, 595 (2007) 198-208.
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