Noves dades sobre la dinàmica de l'aigua d'hidratació de proteïnes

Representació de l’aigua d’hidratació de la proteïna lisozima.
Representació de l’aigua d’hidratació de la proteïna lisozima.
Recerca
(30/11/2011)

Un estudi experimental i teòric dirigit per lʼinvestigador de la UB Giancarlo Franzese i publicat a la revista Proceedings of the National Academy of Sciences (EUA) revela noves propietats termodinàmiques en lʼaigua dʼhidratació dʼuna proteïna a baixes temperatures. En el treball, en què han participat investigadors de la Universitat de Boston, la Universitat Tècnica de Berlín, la Universitat del País Basc i la Universitat Roma Tre, es mostra la presència de dos màxims de la calor específica a baixes temperatures i pressió ambient, deguts, dʼuna banda, a fluctuacions en la formació dʼenllaços dʼhidrogen i, de l'altra, a la reordenació cooperativa de la xarxa dʼaquests enllaços.

Representació de l’aigua d’hidratació de la proteïna lisozima.
Representació de l’aigua d’hidratació de la proteïna lisozima.
Recerca
30/11/2011

Un estudi experimental i teòric dirigit per lʼinvestigador de la UB Giancarlo Franzese i publicat a la revista Proceedings of the National Academy of Sciences (EUA) revela noves propietats termodinàmiques en lʼaigua dʼhidratació dʼuna proteïna a baixes temperatures. En el treball, en què han participat investigadors de la Universitat de Boston, la Universitat Tècnica de Berlín, la Universitat del País Basc i la Universitat Roma Tre, es mostra la presència de dos màxims de la calor específica a baixes temperatures i pressió ambient, deguts, dʼuna banda, a fluctuacions en la formació dʼenllaços dʼhidrogen i, de l'altra, a la reordenació cooperativa de la xarxa dʼaquests enllaços.

Lʼestudi recrea les condicions utilitzades per a la criopreservació de material biològic i dʼaliments, cosa que permet entendre lʼacoblament de la dinàmica de les proteïnes a un entorn principalment dʼaigua. Segons Franzese, professor del Departament de Física Fonamental de la UB, «una de les preguntes obertes, i molt debatuda, és com es relaciona la dinàmica de lʼaigua amb les seves propietats termodinàmiques quan és absorbida en la superfície de les proteïnes. La qüestió també és rellevant per entendre com sʼafecten entre si la dinàmica de lʼaigua i la de les proteïnes».

Lʼaigua ha demostrat ser un bon trencaclosques per a molts investigadors perquè té unes propietats anòmales. En condicions normals, es congela a -38 °C aproximadament, però en el cas de lʼaigua dʼhidratació dʼuna proteïna la cristal•lització no es produeix perquè cada molècula sʼenllaça a una proteïna. Això ha permès fer experiments a una temperatura de fins a -123 °C amb lʼaigua dʼhidratació de la proteïna lisozima —un enzim que es troba en fluids corporals com la saliva o les llàgrimes— i trobar, sorprenentment, dos canvis en el comportament dinàmic dels protons de lʼaigua, un a prop dels -23 °C i un altre al voltant dels -93 °C.

En el treball es mostra que els dos canvis corresponen a una propietat termodinàmica de lʼaigua: dos màxims de la calor específica isobàrica en funció de la temperatura. La calor específica mesura la capacitat de lʼaigua dʼintercanviar energia amb el seu entorn quan varia de temperatura. Així, els màxims corresponen a dues temperatures en què lʼintercanvi es produeix dʼuna manera més eficaç.


Els investigadors han estat capaços dʼentendre lʼorigen dʼaquests màxims. El primer estaria causat per les fluctuacions en la formació dʼenllaços dʼhidrogen, fet que indueix un canvi en la difusió de lʼaigua. El segon, a una temperatura inferior, seria degut a la reordenació cooperativa de la xarxa dʼenllaços dʼhidrogen. Segons Franzese, «gràcies a un model dʼaigua i a una tècnica de simulació molt eficients, es van poder comparar els experiments amb càlculs teòrics i simulacions a molt baixes temperatures i amb temps molt llargs, una tasca formidable que no és possible dur a terme amb altres models i altres tècniques de simulació. Així, la característica observada és una propietat termodinàmica de lʼaigua, sempre que la cristal•lització pugui ser inhibida».

Article:

Marco G. Mazza, Kevin Stokely, Sara E. Pagnotta, Fabio Bruni, H. Eugene Stanley, and Giancarlo Franzese, “More than one dynamic crossover in protein hydration water”, Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 28th November 2011. doi:10.1073/pnas.1104299108 (2011).