La revista ʻNature Chemistryʼ destaca en portada la descoberta dʼun nou mètode computacional més eficient per dissenyar fàrmacs
La revista científica Nature Chemistry destaca en portada el treball dʼun equip de recerca de la Universitat de Barcelona que ha desenvolupat un mètode computacional més eficaç per identificar nous fàrmacs. Aquest avenç planteja una nova aproximació per afrontar el descobriment de molècules amb activitats biològiques, i complementa les eines convencionals per avançar en el camí del disseny racional de fàrmacs.
El treball destacat en portada a Nature Chemistry lʼha dirigit lʼinvestigador ICREA Xavier Barril, de la Facultat de Farmàcia i Ciències de lʼAlimentació i de lʼInstitut de Biomedicina de la Universitat de Barcelona (IBUB), i també hi han participat el catedràtic Francisco Javier Luque i lʼinvestigador en formació Sergio Ruiz Carmona, de la mateixa Facultat.
La revista científica Nature Chemistry destaca en portada el treball dʼun equip de recerca de la Universitat de Barcelona que ha desenvolupat un mètode computacional més eficaç per identificar nous fàrmacs. Aquest avenç planteja una nova aproximació per afrontar el descobriment de molècules amb activitats biològiques, i complementa les eines convencionals per avançar en el camí del disseny racional de fàrmacs.
El treball destacat en portada a Nature Chemistry lʼha dirigit lʼinvestigador ICREA Xavier Barril, de la Facultat de Farmàcia i Ciències de lʼAlimentació i de lʼInstitut de Biomedicina de la Universitat de Barcelona (IBUB), i també hi han participat el catedràtic Francisco Javier Luque i lʼinvestigador en formació Sergio Ruiz Carmona, de la mateixa Facultat.
Objectiu: seleccionar molècules dʼinterès per crear nous fàrmacs
Millorar lʼeficàcia i lʼeficiència en el descobriment de fàrmacs és un objectiu clau en la recerca farmacològica. Amb aquesta finalitat, és fonamental trobar molècules que es puguin unir a una proteïna diana i modificar-ne el comportament segons les necessitats clíniques. «Tots els mètodes actuals per predir si una molècula sʼunirà a la proteïna dʼinterès es basen en lʼafinitat, és a dir, en lʼestabilitat termodinàmica del complex. El que nosaltres demostrem és que les molècules també han de formar complexos estructuralment estables (rígids), i que és possible distingir entre complexos actius i inactius simplement mirant quant costa trencar algunes interaccions concretes», explica el professor Xavier Barril.
El nou mètode, que està obert a tota la comunitat científica, permet identificar les molècules amb més possibilitats per acoblar-se a les proteïnes diana i, per tant, seleccionar molècules que poden ser punts de partida per crear nous fàrmacs. «Aquest procés —continua Barril— és complementari amb els mètodes existents i permet multiplicar per cinc lʼeficàcia dels millors processos actuals amb uns costos computacionals baixos. De fet, ja lʼestem aplicant amb èxit a diversos projectes en lʼàmbit del càncer o de les malalties infeccioses, entre dʼaltres».
Noves aproximacions a lʼestudi dels complexos fàrmac-proteïna
Aquest treball introdueix una nova manera de pensar respecte als complexos fàrmac-proteïna. «Ja no mirem tan sols la situació dʼequilibri —en què les dues molècules formen les millors interaccions possibles—, sinó que també pensem com es trencarà el complex, quins són els punts de ruptura i com podem millorar aquestes molècules per fer-les més resistents a la separació. Ara ens cal aprofundir en aquest fenomen per entendreʼl més bé i veure si fent models més complexos, encara podem millorar les nostres prediccions», conclou lʼinvestigador.