Notícies
Inici  >  Notícies > Un treball de l’IN2UB, portada de la revista ‘ChemPhysChem’...

Un treball de l’IN2UB, portada de la revista ‘ChemPhysChem’

Portada de la revista amb l’article destacat sobre les agregacions de proteïnes.

Portada de la revista amb l’article destacat sobre les agregacions de proteïnes.

25/03/2020

Recerca

Malalties com la d’Alzheimer i el Parkinson, o d’altres de més comunes com les cataractes, es caracteritzen per l’agregació incontrolada de proteïnes. Un treball liderat per investigadors de l’Institut de Nanociència i Nanotecnologia de la UB (IN2UB) ha identificat les característiques generals d’una agregació de proteïnes quan se’n varia la concentració. La recerca ha estat destacada en portada a la revista ChemPhysChem en el número del mes de març.

Quan les proteïnes es troben en una concentració per sota d’un valor específic es pleguen espontàniament en forma d’«origamis biològics» —que són les seves estructures natives—, sense adonar-se de la presència d’altres proteïnes. Això permet que la cèl·lula que les conté funcioni correctament amb el conjunt de biomolècules que la formen. Si per alguna anomalia se sobrepassa aquesta concentració, les proteïnes es despleguen i, en general, deixen d’executar la seva funció biològica. Aquest és el pas previ a la seva agregació, que passa si la concentració continua pujant.

Tal com explica Giancarlo Franzese, investigador de l’IN2UB i membre de la Secció de Física Estadística i Interdisciplinària del Departament de Física de la Matèria Condensada, «l’estudi conclou que hi ha un rang de concentracions dins el qual es pot actuar, per exemple, amb fàrmacs que bloquegin l’agregació per lluitar contra la malaltia. Una altra estratègia podria ser buscar fàrmacs que rebaixin prou la concentració de proteïnes per impedir l’agregació».

Aquest resultat també dona resposta al debat científic sobre si els dos fenòmens —pèrdua de l’estat natiu i agregació— succeeixen alhora o per separat. A més, «l’estudi aclareix el paper fonamental que tenen en aquests fenòmens les fluctuacions estructurals de l’aigua que hidrata les proteïnes i que són la base per explicar el canvi de comportament de les proteïnes», conclou Franzese.

El treball s’ha fet en col·laboració amb investigadors del CIC biomaGUNE (País Basc) i de la Universitat Complutense de Madrid.

 

Referència de l’article:

V. Bianco, G. Franzese i I. Coluzza. «In silico evidence that protein unfolding is a precursor of protein aggregation». ChemPhysChem, març de 2020. Doi: https://doi.org/10.1002/cphc.20200009

 

Comparteix-la a:
| Més |
  • Segueix-nos:
  • botó per accedir al facebook de la universitat de barcelona
  • botó per accedir al twitter de la universitat de barcelona
  • botó per accedir a l'instagram de la Universitat de Barcelona
  • botó per accedir al linkedin de la Universitat de Barcelona
  • botó per accedir al youtube de la universitat de barcelona
  • botó per accedir al google+ de la universitat de barcelona
  • ??? peu.flickr.alt ???
Membre de la Reconeixement internacional de l'excel·lència HR Excellence in Research logo del ∞ - League of European Research Universities logo del bkc - campus excel·lència logo del health universitat de barcelona campus

© Universitat de Barcelona