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Un trabajo del IN2UB, portada de la revista ‘ChemPhysChem’

Portada de la revista con el artículo destacado sobre la agregación de proteínas.

Portada de la revista con el artículo destacado sobre la agregación de proteínas.

25/03/2020

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Enfermedades como el alzhéimer y el párkinson, u otras más comunes como las cataratas, se caracterizan por la agregación incontrolada de proteínas. Un trabajo liderado por investigadores del Instituto de Nanociencia y Nanotecnología de la UB (IN2UB) ha identificado las características generales de una agregación de proteínas cuando se varía su concentración. La investigación ha sido destacada en portada en el número de marzo de la revista ChemPhysChem.

Cuando las proteínas se encuentran en una concentración por debajo de un valor específico, se pliegan espontáneamente en forma de «origamis biológicos» —que son sus estructuras nativas—, sin darse cuenta de la presencia de otras proteínas. Esto permite que la célula que las contiene funcione correctamente con el conjunto de biomoléculas que la forman. Si por alguna anomalía se sobrepasa esa concentración, las proteínas se despliegan y, en general, dejan de ejecutar su función biológica. Este es el paso previo a su agregación, que ocurre si la concentración continúa subiendo.

Tal como explica Giancarlo Franzese, investigador del IN2UB y miembro de la Sección de Física Estadística e Interdisciplinaria del Departamento de Física de la Materia Condensada, «el estudio concluye que existe un rango de concentraciones dentro del cual se puede actuar, por ejemplo, con fármacos que bloqueen la agregación para luchar contra la enfermedad. Otra estrategia podría ser buscar fármacos que rebajen lo suficiente la concentración de proteínas como para impedir la agregación».

Este resultado también da respuesta al debate científico sobre si los dos fenómenos —pérdida del estado nativo y agregación— suceden a la vez o por separado. Además, «el estudio aclara el papel fundamental que tienen en estos fenómenos las fluctuaciones estructurales del agua que hidrata las proteínas y que son la base para explicar el cambio de comportamiento de estas», concluye Franzese.

El trabajo se ha realizado en colaboración con investigadores del CIC biomaGUNE (País Vasco) y de la Universidad Complutense de Madrid.

 

Referencia del artículo:

V. Bianco, G. Franzese e I. Coluzza. «In silico evidence that protein unfolding is a precursor of protein aggregation». ChemPhysChem, mazo de 2020. Doi: https://doi.org/10.1002/cphc.20200009

 

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