En un trabajo que ha publicado la revista
Science y que han llevado a cabo investigadores de la UB y del Instituto Nacional de la Salud y de la Investigación Médica (INSERM), de la Universidad de Aix-Marseille, se ha hecho el primer experimento que permite manipular una molécula individual a la misma velocidad que se realiza la simulación en el ordenador. Según explica Manel Puig Vidal, profesor del
Departamento de Electrónica de la UB y uno de los autores de la investigación, «por primera vez, se ha hecho una comparación directa de la experimentación y la simulación, y se ha podido establecer que el estado físico de una molécula, o de una célula, es tan importante como su estado bioquímico».
Muchos de los procesos de la vida implican acciones físicas, como por ejemplo la acción mecánica que se puede observar durante la contracción muscular. La proteína estudiada en este trabajo es la titina, que actúa como un resorte en el sarcómero, la unidad funcional y contráctil del músculo. Por lo tanto, su comportamiento mecánico está directamente relacionado con su función fisiológica: la absorción y transmisión de la fuerza. «En un término más general, estamos aprendiendo lecciones importantes sobre el proceso de plegamiento de proteínas a partir del estudio de su despliegue», concluye Puig Vidal.
Para llevar a cabo este experimento, los investigadores han utilizado la técnica de microscopia de fuerzas atómicas a altas velocidades (HS-AFM), que permite obtener imágenes de biomoléculas a velocidades de vídeo gracias a la miniaturización de sus componentes. Se trata de una técnica análoga a la espectroscopia de fuerzas a altas velocidades (HS-FS) desarrollada por los mismos investigadores, que, tal como explica Laura González, estudiante de doctorado de la UB y también firmante del trabajo, «permite hacer medidas de despliegue de proteínas de 4.000 micras por segundo». Esto equivale a 2,5 órdenes de magnitud más rápido que las medidas convencionales. De este modo, se puede llegar a los límites de las simulaciones que se hacen actualmente, lo que se denomina dinámica molecular dirigida (SMD).
Es evidente que la deformación de una proteína puede tener un papel importante en la biología y la medicina en general, y en particular en la mecanotransducción, que engloba muchos mecanismos biológicos por los que las células transforman estímulos mecánicos en actividad química. Con todo, la comprensión de la mecánica de las proteínas se encuentra en fases muy poco avanzadas, y todavía quedan abiertas muchas preguntas importantes. Estudios como este, llevado a cabo por físicos de la UB y el equipo del profesor Simon Scheuring, del INSERM, son significativos por cuanto ayudan a dar un paso adelante para entender cómo afecta la deformación de una proteína a su función o cuál es el comportamiento dinámico de las proteínas.
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